Des expériences sur l`activité enzymatique
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Les enzymes sont des protéines qui catalysent les réactions biochimiques. Les catalyseurs fonctionnent en abaissant l`énergie d`activation des réactions chimiques et des enzymes jouent un rôle majeur dans les processus biochimiques dans tous les organismes. L`activité enzymatique est influencée par de nombreux facteurs, biotiques et abiotiques. Les facteurs qui affectent l`activité enzymatique comprennent la température, le pH, la concentration du substrat et la concentration en enzyme. L`influence de ceux-ci peuvent être observés en laboratoire.
Vidéo: Activité enzymatique #2: influence du pH et de la température
Vidéo: Etude de l`enzyme invertase. Travaux pratiques
Toutes les enzymes ont une température optimale à laquelle ils fonctionnent à la vitesse de réaction maximale. Comme le mouvement moléculaire augmente avec l`augmentation de la température, les molécules d`enzyme rencontrent plus fréquemment des molécules de substrat. Mais à un certain point, augmentation de la température peut entraîner la structure enzymatique dénaturerait. Amylase est une enzyme qui catalyse la dégradation de l`amidon. Vous pouvez mesurer les effets de la température sur l`activité de l`amylase. Mettre en place une série de tubes à essai maintenu à des températures variables et ajouter une solution d`amidon à chacun. Ajouter une solution d`amylase à chacun. Laissez les tubes reposer pendant 10 minutes et ajouter de l`iode pour tester la présence d`amidon dans chaque tube. L`iode réagit avec l`amidon restant et tourner une couleur pourpre foncé.
Vidéo: Les enzymes
pH est une expression de la concentration en ions hydrogène dans une solution. pH acide ou alcalin peut modifier la structure tridimensionnelle d`une enzyme, en changeant la forme du site actif et la prévention de la liaison de l`enzyme sur le substrat. Mesurer les effets du pH sur l`activité de l`amylase en mettant en place une série de tubes à essais avec différents niveaux de pH. Ajouter une solution d`amylase à chacun. Laissez les tubes reposer pendant 10 minutes et de tester avec de l`iode.
Les réactions biochimiques peuvent se poursuivre sans enzymes, mais ils le feront très lentement. La vitesse d`une réaction biochimique est directement proportionnelle à la quantité d`enzyme présente. Si l`enzyme est présente en des quantités en excès sur le substrat, la réaction se dérouler à la vitesse maximale. La catalase est une enzyme qui catalyse la décomposition du peroxyde d`hydrogène en oxygène et eau. Vous pouvez mesurer l`effet de la concentration sur l`activité catalase catalase en ajoutant des quantités variables de levure, un organisme qui produit catalase, des tubes à essai. Puis ajouter la même quantité de peroxyde d`hydrogène pour chaque tube à essai. Ensuite, mesurer la quantité de gaz d`oxygène produit avec une seringue.
Vidéo: 6. Méthodologie d`étude des réactions enzymatiques
Les concentrations de substrat influent également sur la vitesse de réaction. A des concentrations de substrat inférieures, la vitesse de réaction est proportionnelle à la concentration du substrat. Une fois que la concentration du substrat est supérieure à la concentration d`enzyme, il n`y a pas d`enzyme plus des sites actifs des molécules de substrat à lier. Vous pouvez mesurer l`effet de la concentration de peroxyde d`hydrogène sur l`activité catalase en ajoutant différentes concentrations de peroxyde d`hydrogène à plusieurs tubes à essai. Ajouter la même quantité de levure dans chaque tube à essai, et mesurer la quantité de gaz d`oxygène produit.
